Le proteine sono uno dei componenti fondamentali delle cellule. La loro composizione in aminoacidi è variabile e sotto il controllo genetico per cui il loro peso molecolare può essere molto variabile e dipende dal numero e dal tipo di amminoacidi (monomeri) di cui è costituita la proteina (eteropolimero in cui il peso molecolare medio di un amminoacido è circa 115). Se la proteina è costituita da poche unità di amminoacidi (in genere non più di 15 ÷ 20) viene definita un oligopeptide. In genere, un oligopeptide non ha una ben definita conformazione in soluzione ma, essendo piuttosto flessibile, la cambia continuamente. È bene chiarire subito che una proteina nella sua organizzazione nativa, e quindi funzionalmente attiva, può esistere solo in soluzioni saline diluite (molto simili, per composizione, a quelle esistenti nei sistemi acquosi cellulari). La sua struttura dipende esclusivamente dalle caratteristiche chimico-fisiche della soluzione acquosa in cui si trova (pH, presenza di ioni salini, temperatura, pressione, presenza di composti organici come urea, alcoli, ecc.). Il variare di questi parametri può determinare delle modifiche nella struttura (cambi strutturali o conformazionali) che possono alterare le proprietà funzionali, fino ad annullarle (proteina denaturata).
Per capire la quantità di proteine che si possono formare con i 20 diversi tipi di amminoacidi, basti immaginare quante parole possiamo comporre con le 21 lettere dell'alfabeto, inoltre proteine che contengono lo stesso tipo e numero di amminoacidi possono differire dall'ordine in cui queste sono situate nella struttura della molecola, questo è molto importante perché un minimo errore nella formazione strutturale della macromolecola può rendere la proteina non funzionale come nel caso dell'emoglobina che nella sua consueta struttura è formata in sequenza da:
valina - istidina - leucina - treonina - prolina - acido glutammico - acido glutammico - lisina
In una malformazione in cui l'acido glutammico che succede la prolina è sostituito dalla valina, l'emoglobina cambia il proprio aspetto dando origine a strutture più rigide e di forma allungata causando l'anemia falciforme.